生物化学与分子生物学/同工酶
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同工酶(isoenzyme)是指催化的化学反应相同,酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。这类酶存在于生物的同一种属或同一个体的不同组织、甚至同一组织或细胞中。
现已发现有数种同工酶。如6磷酸葡萄糖脱氢酶、乳酸脱氢酶、酸性和碱性磷酸酶、谷丙转氨酶和谷草转氨酸、肌酸磷酸激酶、核糖核酸酶、过氧化酶和胆碱酯酶等。其中乳酸脱氢酶最为大家所熟悉,乳酸脱氢酶(LDH)有五种同工酶,它们的分子量在130,000~150,000范围内,都由四个亚基组成。LDH的亚基可以分为两型:骨骼肌型(M型)和心肌型(H型)。M、H亚基的氨基酸组成有差别,可用电泳分离。其免疫抗体无交叉反应。两种亚基以不同比例组成五种四聚体即为一组LDH同工酶LDH1(H4)、LDH2(H3M)、LDH3(H2M2)、LDH4(HM3)和LDH5(M4)。电泳时都移向正极,其速度以LDH1为最快,依次递减,以LDH5为最慢。若用12M尿素或5M盐酸胍溶液处理,M亚基和H亚基可以分开,但此时LDH无酶的活性。
图2-18 LDH同工酶结构模式图
LDH同工酶的两种不同肽链是受不同基因控制产生的。不同类型的LDH同工酶在不同
图2-19人体某些组织中乳酸脱氢酶同工酶电泳示意图
组织中的比例不同(图2?9),心肌中以LDH1及LDH2较为丰富,骨骼肌及肝中含LDH5及LDH4较多。这都与它们的生理功能关。LDH1和LDH2对乳酸亲和力高,易使乳酸脱氢氧化生成丙酮酸,后者进一步氧化可释放出能量供心肌活动的需要;LDH5与LDH4对丙酮酸的亲和力高,而使它得氢还原成乳酸,这对保证肌肉在短暂缺氧时仍可获得能量有关(见糖代谢章)。
在临床检验方面,通过观测病人血清中LDH同工酶的电泳图谱,辅助诊断哪些器官组织发生病变,这远较单纯测定血清LDH总活性的方法敏感。例如,心肌受损病人血清LDH1含量上升,肝细胞受损者血清LDH5含量增高。
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