氧合血红蛋白
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氧合血红蛋白(oxyhemoglobin)就是血红蛋白和氧分子的结合物。当血液流经血氧分压高的肺部时,血红蛋白便与氧分子结合,形成氧合血红蛋白(HbO2)。血红蛋白与氧分子的结合反应很快,可逆,不需要酶的催化,但受到血氧分压的影响。血红蛋白便是以这种氧合血红蛋白的形式运输氧气。血红素铁原子为二价与氧分子、卟啉的4个N,与珠蛋白的组氨酸残基(咪唑)结合,成为八面体的络合物结构。它与游离的血红蛋白不同,是低自旋(spin)物质,吸收光谱也类似细胞色素还原型。氧分压和氧合血红蛋白的生成百分率(%)的图即结合曲线(氧解离曲线),由于血红素间的相互作用的变构(alloste-ric)效应而呈S型。氧合血红蛋白的酸性比血红蛋白强,生成时放出H+。可以认为,它在肺中与氧结合并放出二氧化碳。
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参考文献
- 《生理学》人民卫生出版社第七版医学教材.朱大年主编
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