氧合血红蛋白

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氧合血红蛋白(oxyhemoglobin)就是血红蛋白和氧分子的结合物。当血液流经血氧分压高的肺部时,血红蛋白便与氧分子结合,形成氧合血红蛋白(HbO2)。血红蛋白与氧分子的结合反应很快,可逆,不需要的催化,但受到血氧分压的影响。血红蛋白便是以这种氧合血红蛋白的形式运输氧气血红素铁原子为二价与氧分子、卟啉的4个N,与珠蛋白组氨酸残基(咪唑)结合,成为八面体的络合物结构。它与游离的血红蛋白不同,是低自旋(spin)物质,吸收光谱也类似细胞色素还原型。氧分压和氧合血红蛋白的生成百分率(%)的图即结合曲线(氧解离曲线),由于血红素间的相互作用的变构(alloste-ric)效应而呈S型。氧合血红蛋白的酸性比血红蛋白强,生成时放出H+。可以认为,它在肺中与氧结合并放出二氧化碳

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