变构酶
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变构酶 allosteric enzyme 具有变构效应的酶。有些酶除了活性中心外，还有一个或几个部位，当特异性分子非共价地结合到这些部位时，可改变酶的构象，进而改变酶的活性，酶的这种调节作用称为变构调节(allosteric regulation)，受变构调节的酶称变构酶(allosteric enzyme)，这些特异性分子称为效应剂(effector)。变构酶分子组成，一般是多亚基的，分子中凡与底物分子相结合的部位称为催化部位(catalytic site)，凡与效应剂相结合的部位称为调节部位(regulatory site)，这二部位可以在不同的亚基上，或者位于同一亚基。
变构效应
变构效应迄今有三个定义。（1）天冬氨酸氨甲酰转移酶是嘧啶核苷酸合成途径初始阶段的酶，但受到合成途径最终产物胞苷三磷酸（CTP）的反馈抑制，这时CTP与底物是主体结构上不同的化合物（意为变构），因为抑制效应是由此所引起的（因情况不同亦有激活的），所以称为变构效应。（2）乳糖一旦与乳糖操纵子的阻遏物结合，就会失去对操作基因的作用。认为这是由于乳糖结合后引起阻遏物的立体结构变化的缘故，所以称乳糖的作用为变构效应。（3）如将上述天冬氨酸氨甲酰转移酶的反应速度（或底物对酶的结合量）对底物浓度绘成图，即可得如图所示的S形曲线b。称这种现象为底物调节型（homotropic）的变构效应。若与底物一起，加入负的效应物（例如CTP），那么就会变成图中c那样的曲线；如果加入正的效应物（如AT-P），曲线就会转变成图中a那样，这样把因为加入效应物而使吸附曲线或反应曲线发生图示那样的变化现象，为代谢物调节型（heterotropic allosteric ef-fect）的变构效应。现在对变构效应，多意味着上述（3）的定义，代谢物调节型的变构效应对于说明代谢调节非常方便。变构效应得以表现是基于其酶的特殊性质，称这种性质为变构性（allostery）。
在反馈抑制中是终产物抑制第一个酶的活性，终产物的分子机构显然不同于酶的底物。所以，反馈抑制的作用机制不同于竞争性抑制作用。在竞争性抑制作用中，抑制物和酶的活性中心相结合。而在反馈抑制中，抑制物和酶的另一部位结合，导致酶的空间构象发生变化，降低乃至丧失催化活性。具有二个不同结合部位而又相互作用的蛋白质叫变构蛋白；引起结构变化的小分子叫变构效应物，具有反馈抑制效应的酶叫变构酶
变构酶:酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后导致酶分子发生构象改变，进而改变酶的活性状态，称为酶的别构调节，具有这种调节作用的酶称别构酶 些酶分子除了具有活性中心（结合部位和催化部位）外，还存在一个特殊的调控部位，即变构中心。
变构中心虽然不是酶活性中心的组成部分，但它可以与某些化合物（称为变构剂）发生非共价结合，引起酶分子构象的改变，对酶起到激活或抑制的作用。这类酶通常称为变构酶
但现在在变构效应的定义中，一般仅意味着对应于（1）和（3）者，其对应于（2）者常不称变构酶。最近又多指对应于（3）的定义。
机理
(1)一般变构酶分子上有二个以上的底物结合位点。当底物与一个亚基上的活性中心结合后，通过构象的改变，可增强其他亚基的活性中心与底物的结合，出现正协同效应(positivecooperative effect)。使其底物浓度曲线呈S形。即底物浓度低时，酶活性的增加较慢，底物浓度高到一定程度后，酶活性显著加强，最终达到最大值Vmax(图2-20)。 多数情况下，底物对其变构酶的作用都表现正协同效应，但有时，一个底物与一个亚基的活性中心结合后，可降低其他亚基的活性中心与底物的结合，表现负协同效应(negative cooperative effect)。如3-磷酸甘油醛脱氢酶对NAD+的结合为负协同效应。
(2)变构酶除活性中心外，存在着能与效应剂作用的亚基或部位，称调节亚基(或部位)，效应剂与调节亚基以非共价键特异结合，可以改变调节亚基的构象，进而改变催化亚基的构象，从而改变酶活性。凡使酶活性增强的效应剂称变构激活剂(allosteric activitor)，它能使上述S型曲线左移，饱和量的变构激活剂可将S形曲线转变为矩形双曲线(图2?0)。凡使酶活性减弱的效应剂称变构抑制剂(allosteric inhibitor)，能使S形曲线右移。例如，ATP是磷酸果糖激酶的变构抑制剂，而ADP、AMP为其变构激活剂。
(3)由于变构酶动力学不符合米－曼氏酶的动力学，所以当反应速度达到最大速度一半时的底物的浓度，不能用Km表示，而代之以K0.55表示(图2-20)。为了解释变构酶协同效应的机制并推导出动力学曲线方程式，不少人曾提出各种模型，各有优缺点，
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