蛋白激酶

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<b>蛋白激酶</b>（protein kinases）又称<b>[[蛋白质]][[磷酸化酶]]</b>(protein phosphakinase)。一类[[催化]]蛋白质[[磷酸]]化反应的<b>酶</b>。它能把[[腺苷三磷酸]]（ATP）上的γ-磷酸转移到蛋白质[[分子]]的[[氨基酸残基]]上。在大多数情况下，这一磷酸化反应是发生在蛋白质的[[丝氨酸]][[残基]]上。 50年代出现的蛋白激酶术语指催化[[酪蛋白]]，[[卵黄高磷蛋白]]或其他蛋白质磷酸化的酶。70年代在哺乳动物的十多种组织器官中又发现了一类很重要的蛋白激酶——[[环腺苷酸]]（cAMP）蛋白激酶，以后在昆虫和[[大肠杆菌]]中也有报道。　　 ==分布== 蛋白激酶在细胞内的分布遍及核、[[线粒体]]、[[微粒体]]和胞液。一般分为3大类。①[[底物]]专一的蛋白激酶：如[[磷酸化酶激酶]]，[[丙酮酸脱氢酶]][[激酶]]等。②依赖于[[环核苷酸]]的蛋白激酶：如环腺苷酸（cAMP）蛋白激酶，[[环鸟苷酸]]（cGMP）蛋白激酶。③其他蛋白激酶：如[[组蛋白]]激酶等。 cAMP蛋白激酶以[[活化]]型和非活化型两种形式存在于生物体中，它们的比例受到多种[[激素]]的调节控制。cAMP蛋白激酶是由4个[[亚基]]组成——两个能与cAMP结合的调节亚基（R）和两个非活化的能催化[[磷酸基]]团转移的[[催化亚基]]（C）。如果细胞内cAMP浓度升高则cAMP蛋白激酶[[解离]]成调节双亚基和两个活化的催化亚基（见图）。 蛋白激酶在[[供体]]ATP和活化剂钙离子（Ca2+）存在下，能把低活性的磷酸化酶激酶磷酸化，使它变为高活性的磷酸化酶激酶，后者又能把低活性的磷酸化酶b经磷酸化转变成为高活性的磷酸化酶a，从而使[[糖原]]降解顺利进行。在这同时，蛋白激酶又能使高活性的糖原[[合成酶]]a磷酸化成为低活性的糖原合成酶b，使糖原合成速度减慢。这样在cAMP浓度的调节下使糖原的生成和降解[[代谢]]达到平衡。 80年代发现了[[酪氨酸]]蛋白激酶，它可以催化[[自身磷酸化]]，也可以磷酸化其他的蛋白质。其磷酸化反应专一地发生在特定的酪氨酸的[[羟基]]上。某些[[肿瘤病毒]]的变态[[蛋白]]以及一些[[生长因子]]的[[受体]]具有酪氨酸蛋白激酶活性。”　　 ==种类== 到目前为止，已发现的蛋白激酶约有300种左右，分子内都存在一个[[同源]]的由约270氨基酸残基构成的催化结构区。在细胞信号[[传导]]、[[细胞周期]]调控等系统中，蛋白激酶形成了纵横交错的网络。这类酶催化从ATP转移出磷酸并共价结合到特定蛋白质分子中某些丝氨酸、[[苏氨酸]]或酪氨酸残基的羟基上，从而改变蛋白质、酶的[[构象]]和活性。 蛋白质磷酸化反应是指[[三磷酸腺苷]](ATP)末位(γ位)的磷酸转移到[[基质]]蛋白质的特定氨基上所进行的共价修饰的一类反应的总和。蛋白激酶催化这类反应。可分为环腺苷酸(cAMP)-依赖性蛋白激酶：环鸟苷酸(cGMP)-依赖性蛋白激酶、[[钙调素]]依赖性蛋白激酶和对[[磷脂]]敏感的钙离子依赖性蛋白激酶。一般由蛋白激酶催化磷酸化反应中接受磷酸基的部位是丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸的羟基。 [[分类:生物化学]][[分类:酶]][[分类:生物学]]

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